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2018年江南大学药学院835生物化学[专业硕士]考研仿真模拟五套题您所在位置： &
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考研王镜岩生物化学题库及答案【参考】.doc 81页
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生物化学试题库
蛋白质化学
一、填空题
1．构成蛋白质的氨基酸有
种，一般可根据氨基酸侧链（R）的
侧链氨基酸和
侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有
性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有
性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是
氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是
2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有
3．丝氨酸侧链特征基团是
；半胱氨酸的侧链基团是
；组氨酸的侧链基团是
。这三种氨基酸三字母代表符号分别是
4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是
，除脯氨酸以外反应产物的颜色是
；因为脯氨酸是(—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示
5．蛋白质结构中主键称为
键，次级键有
；次级键中属于共价键的是
6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子(亚基的第六位
氨酸所替代，前一种氨基酸为
性侧链氨基酸，后者为
性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。
7．Edman反应的主要试剂是
；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是
8．蛋白质二级结构的基本类型有
。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为
键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与
有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的(-螺旋往往会
9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是
10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是
11．在适当浓度的(-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的
被破坏造成的。其中(-巯基乙醇可使RNA酶分子中的
键破坏。而8M脲可使
键破坏。当用透析方法去除(-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为
12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是
13．在生理pH条件下，蛋白质分子中
氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而
氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。
14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为
，单个肽平面及包含的原子可表示为
15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以
离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸（主要）以
离子形式存在；当pH＜pI时，氨基酸（主要）以
离子形式存在。
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79页76页63页69页45页68页77页148页111页98页中科院824生物化学乙考研真题及大纲解析 学长划重点
中科院824考研真题及笔记：824
第三章 蛋白质
第一节 蛋白质化学
1.了解氨基酸、肽的分类及其常见举例。
拓展：氨基酸根据其R基团的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸以及杂环氨基酸。脂肪族氨基酸中含羟基氨基酸主要是丝氨酸（Ser）和苏氨酸（Thr）；含硫氨基酸主要有半胱氨酸（Cys）和甲硫氨酸（Met）；酸性氨基酸主要是谷氨酸（Glu）和天冬氨酸（Asp）；碱性氨基酸主要是赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）和组氨酸（His）。
真题：以下哪个不属于组成蛋白质的常见氨基酸。&&&&&&&&&&&& （单选，2013）
2.理解氨基酸的通式与结构，肽及肽键的特点。掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质（常见的鉴别反应）。
拓展:组成蛋白质的常见20种氨基酸除脯氨酸及其衍生物外，均可称为&氨基酸。除甘氨酸外均具有手性碳原子。肽是氨基酸通过脱水缩合而得，形成的化学键称为肽键。肽键是一种具有部分双键性质的化学键，不可以自由旋转，具有永久偶极。氨基酸和蛋白质的等电点均是指净电荷为零时溶液的pH。蛋白质在280nm处具有最大紫外吸收。茚三酮反应是鉴别氨基酸和多肽的特征反应，而双缩脲反应是鉴别蛋白质和氨基酸的特征性反应。
真题：酸性氨基酸等电点的计算方法。&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&& （单选，2013）
&&&&& 有特殊紫外吸收的氨基酸是哪几个。&&&&&&&&&&&&&&&&&& （填空，2013）
3.理解蛋白质一级结构的测定方法。掌握蛋白质二级结构的类型及特点，理解三级、四级结构的概念。理解一级结构域三维结构的关系。常见蛋白质的分类与举例。蛋白质变性的概念，变性的原因及变形后的主要变化。
拓展：蛋白质共价结构的测定主要过程需要简单了解，可以从N-末端和C-末端两个部分入手，对其氨基酸序列进行鉴定。X射线晶体衍射技术是目前测定蛋白质三维空间结构的最好方法。维系蛋白质三维结构的主要作用力是氢键、范德华力、疏水作用和盐键这些非共价键。二级结构中最重要的类型为&螺旋、&折叠、&转角和无规则卷曲。氨基酸R基的电荷性质、大小以及种类均会影响&螺旋的稳定性。其中当多肽链中出现脯氨酸时&螺旋就会中断。蛋白质分子受到某些物理因素或化学因素影响时，出现生物活性丧失，溶解度下降，不对称性增高等变化的现象称为蛋白质变性。常见的蛋白质变性剂为尿素、盐酸胍、十二烷基硫酸钠等等。各亚基相互缔合作用所形成的结构称为蛋白质的四级结构。
真题：蛋白质变性机制&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&& （单选，2013）
&&&&& 蛋白质一级结构N-末端测定分析的方法。&&&&&&&&&&&&& （单选，2013）&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&
&&&&& 丝心蛋白二级结构的主要类型。&&&&&&&&&&&&&&&& &&&&&（填空，2013）
4.掌握常见蛋白质的结构与功能的关系。
拓展：对比记忆肌红蛋白和血红蛋白的结构和功能特点。肌红蛋白是一种由一条多肽链组成的可携带氧气的蛋白质，主要存在于哺乳动物细胞内。肌红蛋白每次只能携带一分子的氧。其氧解离曲线是双曲线，肌红蛋白多数情况下是高度氧合的，是氧气的贮存库。血红蛋白是一种由4条多肽链组成的可携带氧的蛋白质，氧解离曲线为S形。镰刀形红细胞贫血病的发病原因是蛋白中&链上N末端开始第6位氨基酸的谷氨酸换成了缬氨酸这一微小的氨基酸序列改变。免疫细胞中T细胞主要是负责细胞免疫，而B细胞主要是体液免疫。肌原纤维中粗肌丝主要是肌球蛋白组成，细肌丝主要是肌动蛋白组成。
真题：免疫球蛋白属于糖蛋白。&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&& （单选，2013）
5.掌握酶的概念（化学本质），分类及其常见举例。酶活力与比活力的概念，酶分离纯化的衡量标准，注意事项及主要的步骤。
拓展：酶从本质来讲是一种具有催化活性的蛋白质或RNA。根据酶蛋白的特点主要可分为单体酶、寡聚酶和多酶复合体。根据国际酶学委员会的命名方法又可以分为氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶和连接酶。酶活力是指酶催化某一化学反应的能力，可以用一定条件下所催化反应的反应速率来表示，即酶含量的多少，单位是U/g或U/mg。酶的比活力是指每mg蛋白质所含的酶活力单位数，代表酶的纯度。判断酶分离纯化方法的优劣主要看总活力的回收和比活力的提高倍数。核酶、抗体酶的概念。化学酶工程和生物酶工程研究的内容。
真题：酶作为生物催化剂就催化效率而言是非生物催化剂的倍数。（单选，2012）&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&
&&&& 酶的比活力代表的是酶的纯度&&&&&&&&&&&&&&&& &&&&&&&&&（单选，2013）
&&&& 变构酶的特点。&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&& （单选，2013）
掌握米氏方程和米氏常数的概念，酶抑制作用的分类及其主要的特点。影响酶反应速率的因素。
拓展：米氏方程是一个描述底物浓度与酶反应速率定量关系的方程，方程中涉及到的米氏常数指的是酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。对于酶的抑制作用，可以分为可逆抑制和不可逆抑制两大类。其中前者又可分为竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制。加入竞争性抑制剂后，Vmax不变，Km变大；加入非竞争性抑制剂后Km不变，Vmax变小；加入反竞争性抑制剂后Km、Vmax均变小。
真题：Km的概念。&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&& （填空，2012）
&&&&& 酶比活力与转换数的计算方法。&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&& （计算，2013）
7.掌握酶活性部位的概念，主要特点。酶活性调节的机制。
拓展：酶活性部位是指与酶活力直接相关的，由特异的氨基酸残基组成的比较集中地区域。可分为催化部位和结合部位。动力学参数法研究酶活性部位的原理。常见酶及其作用特点。酶活性调节的主要方式有别构调节，共价修饰调节、同工酶调节、形成多酶复合体、酶原激活等。
真题：酶修饰的相关叙述。&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&& &&&&&&&（多选，2013）
8理解维生素的常见分类，水溶性维生素的常见举例及其特点；脂溶性维生素的常见举例及其特点。
拓展：维生素根据其溶解特性可以简单分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。其中前者主要是维生素A、D、E、K四种，维生素A又称为视黄醇，缺乏症为夜盲症；维生素D又称为抗佝偻病维生素，缺乏症为佝偻病；维生素E又称为生育酚，是一种抗氧化维生素，缺乏症为贫血等。维生素K又称为凝血维生素，一般人体不会缺乏。后者主要是B族维生素和维生素C，B族维生素主要是B1、PP、B2、B6、B12、泛酸、生物素、硫辛酸、叶酸等，维生素C又称为抗坏血酸，缺乏症为坏血病。
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生物化学简明教程(第4版)
作&&&&者：张丽萍，杨建雄著
出&版&社：高等教育出版社
出版时间：
版&&&&次：4页&&&&数：440字数：
包&&&&装：平装I S B N：7纸张：胶印纸
　《生物化学简明教程（第4版）》是普通高等教育“十一五”国家级规划教材。全书共分16章，围绕生物化学的基本原理和概念，重点阐述了蛋白质、核酸、糖类、脂质、酶、维生素的结构和功能，新陈代谢及生物氧化的基本规律，糖类、脂质、核苷酸、氨基酸的分解与合成代谢及物质代谢的调节控制，DNA、RNA、蛋白质的生物合成及遗传信息传递的调控机制。为便于初学者学习，在绪论一章概要地介绍了生物化学的研究内容、蛋白质和核酸的研究历程和生物化学的学习方法，并在各章新增本章小结和文献导读。《生物化学简明教程（第4版）》还配有学习卡，通过学习卡可访问相关网站获取书中各章思考题详细的解题思路与答案，为教师答疑和学生自学提供方便。
　　《生物化学简明教程（第4版）》由东北师范大学、陕西师范大学、华东师范大学及北京师范大学多位长期讲授生物化学的教授联合编写，力求传承《生物化学简明教程》内容简明、重点突出、科学性强和适用面广的特色，同时注重反映生物化学研究领域近年取得的最新成果。可供高等院校生命科学类专业本科生作为教材使用，也可供中学生物学教师和科技工作者参考。
1.1 生物化学的研究内容
1.2 生物化学发展简史
1.2.1 蛋白质的研究历程
1.2.2 核酸的研究历程
1.3 生物化学的知识框架和学习方法
1.3.1 生命物质主要元素组成的规律
1.3.2 生物大分子组成的共同规律
1.3.3 物质代谢和能量代谢的规律性
1.3.4 生物界遗传信息传递的统一性
2.1 蛋白质的分类
2.1.1 根据分子形状分类
2.1.2 根据分子组成分类
2.1.3 根据功能分类
2.2 蛋白质的组成单位——氨基酸
2.2.1 氨基酸的结构通式
2.2.2 氨基酸的分类
2.2.3 氨基酸的理化性质
2.3.1 肽的结构
2.3.2 生物活性肽的功能
2.3.3 活性肽的来源
2.3.4 活性肽的应用
2.4 蛋白质的结构
2.4.1 蛋白质的一级结构
2.4.2 蛋白质的空间结构
2.5 蛋白质结构与功能的关系
2.5.1 蛋白质一级结构与功能的关系
2.5.2.蛋白质构象与功能的关系
2.6 蛋白质的1生质与分离、分析技术
2.6.1 蛋白质的性质
2.6.2 蛋白质的分离和分析技术
2.6.3 蛋白质分子中氨基酸序列的确定
3.1 核酸的组成成分
3.1.1 戊糖
3.1.2 含氮碱
3.1.3 核苷
3.1.4 核苷酸
3.2 核酸的一级结构
3.3 DNA的二级结构
3.3.1 双螺旋结构模型的实验依据
3.3.2 DNA双螺旋结构模型的要点
3.3.3 DNA二级结构的其他类型
3.4 DNA的高级结构
3.4.1 环状DNA的超螺旋结构
3.4.2 真核生物染色体的结构
3.5 DNA和基因组
3.5.1 基因和基因组的概念
3.5.2 病毒和细菌基因组的特点
3.5.3 真核生物基因组的特点
3.6 RNA的结构和功能
3.6.3 mRNA和hnRNA
3.6.4 snRNA和snoRNA
3.6.5 asRNA和RNAi
3.6.6 非编码RNA的多样性
3.7 核酸的性质
3.7.1 一般理化性质
3.7.2 紫外吸收性质
3.7.3 核酸结构的稳定性
3.7.4 核酸的变性
3.7.5 核酸的复性
3.7.6 核酸的分子杂交
3.8 核酸的序列测定
3.8.1 链终止法测序技术
3.8.2 焦磷酸测序技术
4.1.1 单糖的构型
4.1.2 单糖的结构
4.1.3 单糖的构象
4.2 重要单糖及其衍生物
4.4 多糖、
4.5 多糖代表物
4.5.1 淀粉
4.5.2 糖原
4.5.3 纤维素
4.5.4 纤维素
4.5.5 琼脂
4.5.6 壳多糖（几丁质）
4.5.7 右旋糖酐
4.5.8 糖胺聚糖
4.6 糖复合物
4.6.1 糖蛋白与蛋白聚糖
4.6.2 糖脂与脂多糖
5 脂质和生物膜
5.1 三酰甘油
5.1.1 三酰甘油的结构
5.1.2 三酰甘油的理化性质
5.2 脂肪酸
5.2.1 脂肪酸的种类
5.2.2 天然脂肪酸的结构特点
5.2.3 必需脂肪酸
5.3.1 甘油磷脂
5.3.2 几种重要的甘油磷脂
5.4 鞘脂类
5.4.1 鞘磷脂类
5.4.2 脑苷脂类
5.4.3 神经节苷脂
5.5 类固醇
5.6 生物膜
5.6.1 细胞中的膜系统
5.6.2 生物膜的化学组成
5.6.3 生物膜的结构
6.1 酶的概念与特点
6.1.1 酶的概念
6.1.2 酶的特点
6.2 酶的化学本质与组成
6.2.1 酶的化学本质
6.2.2 酶的化学组成
6.2.3 酶的类型
6.3 酶的命名和分类
6.3.1 酶的命名
6.3.2 酶的分类
6.4 酶的专一性
6.4.1 酶专一性的类型
6.4.2 酶专一性的假说
6.5 酶的作用机制
6.5.1 酶的活性部位
6.5.2 酶与底物复合物的形成
6.5.3 酶具有高催化效率的分子机制
6.5.4 酶作用机制的实例
——胰凝乳蛋白酶
6.6 酶促反应动力学
6.6.1 酶促反应速率的概念
6.6.2 底物浓度对醐足反应速率的影响
6.6.3 酶促反应的动力学方程式
6.7 影响酶促反应速率的因素
6.7.1 抑制剂的影响作用
6.7.2 温度的影响作用
6.7.3 pH的影响作用
6.7.4 激活剂的影响作用
6.8 酶活性的调节
6.8.1 酶活性的调节方式
6.8.2 酶的别构调控
6.8.3 可逆的共价修饰调节
6.8.4 酶原的激活
6.9 核酶、抗体酶与同工酶
6.9.1 核酶
6.9.2 抗体酶
6.9.3 同工酶
6.10 酶的研究方法与酶工程
6.10.1 酶活力的测定方法
6.10.2 酶的分离纯化
6.10.3 酶工程
7 维生素和辅酶
7.1 脂溶性雏生素
7.1.1 维生素A
7.1.2 维生索D
7.1.3 维生素E
7.1.4 维生素K
7.2 水溶性维生素
7.2.1 维生素B。和硫胺素焦磷酸
7.2.2 维生索B：和黄素辅酶
7.2.3 泛酸和辅酶A
7.2.4 维生素PP和烟酰胺辅酶
7.2.5 维生素B6和B6辅酶
7.2.6 生物素和羧化酶辅酶
7.2.7 叶酸和叶酸辅酶
7.2.8 维生素院和B1z辅酶
7.2.9 硫辛酸
7.2.10 维生素C
8 新陈代谢总论与生物氧化
8.1 新陈代谢总论
8.1.1 新陈代谢的研究方法
8.1.2 生物体内能量代谢的基本规律
8.1.3 高能化合物与ATP的作用
8.1.4 肌酸磷酸是高能磷酸键的贮存形式
8.1.5 辅酶A的递能作用
8.2 生物氧化
8.2.1 生物氧化的特点
8.2.2 呼吸链的组成及电子传递顺序
8.2.3 氧化磷酸化作用
8.2.4 胞液中NADH的跨膜运转
9.1 多糖和低聚糖的酶促降解
9.1.1 淀粉的酶促水解
9.1.2 纤维素的酶促水解
9.2 糖的分解代谢
9.2.1 糖酵解
9.2.2 糖的有氧分解
9.2.3 乙醛酸循环——三羧
酸循环支路
9.2.4 戊糖磷酸途径
9.2.5 葡糖醛酸代谢途径
9.3 糖的合成代谢
9.3.1 糖原的合成
9.3.2 蔗糖的合成
9.3.3 淀粉的合成
9.3.4 糖异生作用
10 脂质代谢
10.1 脂质的酶促水解
10.：1.1 三酰甘油的酶促水解
10.1.2 磷脂的酶促水解
10.1.3 胆固醇酯的酶促水解
10.2 三酰甘油的分解代谢
10.2.1 甘油的氧化
10.2.2 脂肪酸的8一氧化作用
10.2.3 脂肪酸氧化的其他途径
10.2.4 酮体的生成和利用
10.3 三酰甘油的合成代谢
10.3.1 甘油－a－磷酸的生物合成
10.3.2 脂肪酸的生物合成
10.3.3 三酰甘油的合成
10.4 磷脂的代谢
10.5 胆固醇的代谢
11 蛋白质的降解和氨基酸代谢
11.1 蛋白质的酶促降解
11.1.1 细胞内蛋白质的降解
11.1.2 外源蛋白的酶促降解
11.2 氨基酸的分解代谢
11.2.1 氨基酸的脱氨基作用
11.2.2 氨基酸的脱羧基作用
11.2.3 氨的代谢去路
11.2..4 a－酮酸的代谢去路
11.3 氨基酸合成代谢
11.3.1 氨基酸合成途径的类型
11.3.2 氨基酸代谢与－碳单位
11.3.3 氨基酸与某些重要生物
活性物质的合成
12 核苷酸代谢
12.1 核苷酸的分解
12.1.1 嘌呤核苷酸的分解
12.1.2 密啶核苷酸的分解
12.2 核苷酸的生物合成
12.2.1 核苷酸生物合成的概况
12.2.2 嗓呤核苷酸的从头合成
12.2.3 嘧啶核苷酸的从头合成
12.2.4 核苷三磷酸的合成
13 DNA的生物合成
14 RNA的生物合成
15 蛋白质的生物合成
16 物质代谢的调节控制
主要参考书目
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考试点：?399
考试点：?1980
考试点：?1280
考试点：?258
考试点：?298
考试点：?598
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考试点：?258
考试点：?880
考试点：?199
考试点：?598
考试点：?299
考试点：?299
考试点：?880
考试点：?1280
考试点：?599
考试点：?399}