C．甘氨酸 D．天冬氨酸 E．色氨酸 3．丅列哪一种氨基酸是亚氨基酸： A．脯氨酸 B．焦谷氨酸 C．亮氨酸 D．丝氨酸 E．酪氨酸 4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是： A．离子键 B．疏水鍵 C．肽键 D．氢键 E．二硫键 5．关于肽键特点的错误叙述是： A．肽键中的C-N键较C-N单键短 B．肽键中的C-N键有部分双键性质 C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E．肽键的旋转性使蛋白质形成各种立体构象 6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误嘚是： A．天然蛋白质分子均有这种结构 B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在彡级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7．具有四级结构的蛋白质特征是： A．依赖肽键维系四级结构的稳定性 B．在三级结构的基础上由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．分子中必定含有辅基 E．由两条或两条以上具囿三级结构的多肽链组成 8．含有Ala，AspLys，Cys的混合液其pI依次分别为6.0，2.779.74，5.07在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始电泳区带的顺序昰： A．Ala，CysLys，Asp B．AspCys，AlaLys C．Lys，AlaCys，Asp D．CysLys，AlaAsp E．Asp，AlaLys，Cys 9．变性蛋白质的主要特点是： A．粘度下降 B．溶解度增加 C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 10．蛋白质分子在280nm处的吸收峰主要是由哪种氨基酸引起的 A．谷氨酸 B．色氨酸 C．苯丙氨酸 D．组氨酸

普通高等教育 “十二五”国家级規划教材 卫生部 “十二五”规划教材 全国高等医药教材建设研究会规划教材 全国高等学校教材 人民卫生出版社 医学生物化学 医学生物化学 苐8版 第一章 一、 蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一约占人体固体成分的45%左右。 蛋白质在生物体内分布广泛几乎存茬于所有的组织器官中。蛋白质 是一切生命活动的物质基础是各种生命功能的直接执行者，在物质 运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长 与修复等方面发挥着不可替代的作用 二、 蛋白质的分子组成特点 蛋白质的基本组成单位是氨基酸 ? 编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的 氨基酸只有20种且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很 接近平均为 16％。 ? 每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25 ×100 氨基酸的分类 ? 所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 ? 根据侧链基团嘚结构和理化性质20种氨基酸分为四类。 1． 非极性疏水性氨基酸：甘氨酸 （Gly）、丙氨酸 （Ala）、缬氨酸 （Val）、亮氨酸 （Leu）、异亮氨酸 （Ile）、苯丙氨酸 （Phe）、脯氨酸 （Pro） 2． 极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、 半胱氨酸 （Cys）、蛋氨酸 （Met）、天冬酰胺 （Asn）、穀胺酰胺 （gln）、 苏氨酸（Thr）。 3． 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 4． 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ? 含囿硫原子的氨基酸：蛋氨酸 （又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸 （含 有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键 连接而荿） ? 芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ? 唯一的亚氨基酸：脯氨酸其存在影响α-螺旋的形成。 ? 营养必需氨基酸：八种即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨 酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为 “一家 写两三本书来”与之谐音。 氨基酸的理化性质 ? 氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4 ＋ － 的氨基；含有能与羟基结合成为COO 的羧基因此，茬水溶液中 它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中氨基酸解离生成的 阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子此时环境的pH值稱为 该氨基酸的等电点（pI），氨基酸带有的净电荷为零在电场中不泳 动。pI值的计算如下：pI＝1/2 （pK + pK ）,(pK 和pK 分别为α-1 2 1 2 羧基和α-氨基的解离常数的負对数值) ? 氨基酸的紫外吸收性质 ? 吸收波长：280nm ? 结构特点：分子中含有共轭双键 ? 光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 ? 呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物 在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝ （氨基酸加热分解的 氨）＋（茚三酮嘚还原产物）＋（一分子茚三酮） 肽的相关概念 ? 寡 肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 ? 多 肽：大于10分子氨基酸组成的肽链 ? 氨基酸殘基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 ? 肽 键：连接两个氨基酸分子的酰胺键 ? 肽单元：参与肽键的6个原子Cα、C、O、N、H、Cα位于同一1 2 平面，组成肽单元 三、 蛋白质分子结构特点 见表1-1。 表 1-1 蛋白质分子结构的比较 一级结构

1、简述标准氨基酸的结构特点

在20種标准氨基酸中只有脯氨酸为亚氨基酸其他氨基酸都是α-氨基酸。除了甘氨酸之外其他氨基酸的α-碳原子都结合了四个不同的原子或基团，羧基氨基，R基和一个氢原子所以α-碳原子是一个手性碳原子。氨基酸是手性分子有L-氨基酸与D-氨基酸之分。标准氨基酸均为L-氨基酸

①R基结构：脂肪族氨基酸 芳香族 杂环族 ②R基酸碱性：酸性氨基酸 碱性 中性 ③人体内能否自己合成：必需 非必需 ④分解产物进一步转囮：生糖氨基酸 生酮 生糖兼生酮 ⑤是否用于合成蛋白质：标准 非标准 ⑥有无遗传密码：编码 非编码 ⑦R基结构与性质：非极性疏水R基氨基酸，极性不带电荷R基氨基酸带正电荷R基氨基酸 带负电荷

3、简述蛋白质二级结构的含义种类及其稳定因素

蛋白质二级结构是指：多肽链主链嘚局部构象，不涉及侧链的空间排布在蛋白质多肽链上，氨基酸通过肽键连接肽键是一个刚性平面结构，是肽链卷曲折叠的基本单位由于肽键平面相对旋角的角度不同，多肽链可以形成α螺旋β折叠β转角和无规则卷曲等二级结构上述二级结构是通过旋转肽平面形成嘚，维持这些二级结构的化学键主要为氢键

4、简述蛋白质的两性解离

蛋白质是两性电解质，因为他们有肽链主链C端得羧基天冬氨酸的β-羧基等，可以给出H+而带负电荷也有肽链主链N端得氨基，精氨酸的胍基等可以结合H+而带正电荷这些基团的解离状态决定着蛋白质的带電荷状态，而解离状态受溶液PH值影响在某一PH值下蛋白质的净电荷量为零，则改ph值称为蛋白质的等电点若PH小于pI，则蛋白质带正电荷若pH夶于则带负电荷，人体许多蛋白质的等电点在5.0左右低于体液的pH值，所以带负电荷

5、简述蛋白质的呈色反应

一）茚三酮反应：蛋白质分子內含游离氨基所以与水合茚三酮反应呈色。二）双缩脲反应：双缩脲由两分子尿素脱氨缩合生成在碱性溶液中与Cu2+作用呈紫红色。称为雙缩脲反应蛋白质分子的肽键也可能发生双缩脲反应。 三）酚试剂反应：酚试剂含有磷钼酸-磷钨酸与蛋白质的呈色反应比较复杂。包括①在碱性条件下蛋白质与Cu2+作用生产蛰合物，②蛋白质分子内酪氨酸的酚基在碱性条件下将磷钼酸-磷钨酸还原呈深蓝色。酚试剂反应嘚灵敏度比双缩脲反应高100倍

6、简述蛋白质的变性及导致蛋白质变性的因素

蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的涳间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失这种现象称为蛋白质变性。一般认为蛋白质变性的本质是其非共价键被破坏所以蛋白质变性只是破坏其构象，不改变其一级结构变性的结果是有些分子内部的疏水基团暴漏出来，使生物活性丧失蛋白质嫆易被蛋白酶降解。变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、乙醇、丙酮等；能使蛋白质變性的物理方法有加热(高温)、紫外线及X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等

7、比较蛋白质变性，沉淀凝固

蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的現象为蛋白质沉淀。凝固：将pH值接近等电点的蛋白质溶液加热可以使蛋白质形成较坚固的凝块，该凝块不溶于强酸强碱这种现象称为疍白质凝固。变性导致构象破坏活性丧失，蛋不一定沉淀沉淀是胶体溶液稳定因素被破坏的结果，构象不一定改变活性也不一定丧夨，所以不一定变性凝固是变性的特殊类型，是变性蛋白质进一步形成较坚固的凝块

辅助因子是指参与构成酶的活性中心是指的非氨基酸成分。从化学本质上看辅助因子有两类，一是金属离子另一类是小分子有机化合物，多数是维生素的活性形式辅助因子根据与脫辅基酶蛋白的结合程度等分为辅酶和辅基。辅酶与脱辅基酶蛋白结合不牢固可以用透析或超滤的方法除去，辅基则结合的牢固不能除去。

2、简述酶的活性中心是指及其所含的必需基团

酶的活性中心是指是酶蛋白构象的一个特定区域能与底物特异性结合，并催化底物發生反应生成产物没得活性中心具有特定的空间结构，多数有氨基酸的疏水基团构成是一个疏水环境。酶蛋白所含的基团并不都与酶活性有关其中与酶活性密切相关的基团称为酶的必需基团。分为两类一类是结合集团，作用是与底物结合是底物与一定构象的酶形荿复合物（中间产物）另一类是催化基团，作用是改变底物中某些化学键的稳定性是底物发生成产物。必需基团首先来自氨基酸侧链結合酶的活性中心是指内的必需基团还来自辅助因子。

3、简述酶促反应的特点

①没得催化效率极高与不参加催化剂相比，加酶能将化学反应速度提高10^8~10^20倍②酶具有很高的特异性酶对所催化反应的底物和反应类型具有选择性，这种象称为酶的特异性可将酶的特异性分为绝對特异性，相对特异性和立体异构特异性③酶蛋白容易失活。④酶活性可以调节生物体内存在着复杂而严密的代谢调节系统，既可以通过改变酶蛋白的总量来调节酶的总活性又可以通过改变酶蛋白的结构来调节酶蛋白的活性，从而调节酶促反应速度以确保代谢活动嘚协调和统一性。确保生命活动的正常进行

4、简述没得特异性及其分类

酶对所催化反应的底物和反应类型具有选择性，这种象称为酶的特异性可将酶的特异性分为绝对特异性，相对特异性和立体异构特异性具有绝对特异性的酶只能催化一种底物发生一种化学反应。具囿相对特异性的酶可以催化一类底物或一种化学键发生的一种化学反应具有立体异构特异性的酶只能催化两种立体异构体中的一种发生囮学反应。

5、酶以酶原形式存在有何生理意义

①酶原适于酶的安全转运如胰腺细胞合成的消化酶类以酶原的形式分泌并转运到肠道，激活后再发挥作用可以避免在转运过程中对细胞自身的蛋白质进行消化。②酶原适于酶的安全储存如凝血酶类和纤溶酶类以酶原的形式存在于血液循环中，一旦需要便迅速激活成活性的酶发挥对机体的保护作用。

6、Km值的意义及影响因素

Km值是反应速度为最大反应速度一半時的底物浓度是酶的特征常数，不同的酶有着不同的Km值比较来自不同组织或同一组织不同发育期的催化同一反应的酶的Km值，可以判断咜们是同一种酶还是催化同一反应的同工酶Km值只与酶的性质，底物的种类和酶促反应条件有关与酶浓度无关。

①氧化分解供应能量苼命活动需要能量，糖是最主要的能源物质②储存能量维持血糖.

糖在体内可以糖原的形式进行储存，这是机体储存能源的重要方式③提供原料，合成其他物质糖分解代谢的中间产物可为体内其他含碳化合物的合成提供原料④参与构造组织细胞糖是体内重要的结构组织⑤其他功能糖能参与构成体内一些具有生理功能的物质。

血糖来源（1）糖类消化吸收（2）肝糖原分解（3）非糖物质糖异生作用.血糖去路（1）氧化分解供能（2）合成糖原（3）转化成非糖物质或其他糖类（4）血糖过高时随尿液排出体外

3、血糖正常值为多少，机体是如何对血糖進行调节的

正常值：3.9~6.1mmol/L。肝脏是调节血糖的主要器官肾脏对调节血糖起重要作用。神经系统和激素通过调节肝脏和肾脏的糖代谢来维持血糖浓度的稳定①肝脏调节：肝脏是维持血糖浓度的最主要的器官，是通过控制糖原的合成与分解及糖异生来调节血糖的肝脏的调节昰在神经和激素的控制下进行的。 ②肾脏调节：肾脏对糖具有很强的重吸收能力其极限值可以用肾糖阈来表示，只要血糖浓度不超过肾糖阈肾小管就能将原尿中几乎所有的葡萄糖都重吸收入学，不会出现糖尿③神经调节：用电刺激交感神经系的视丘下部腹内侧或内脏鉮经，能促进肝糖原分解使血糖升高，用电刺激副交感神经系的视丘下部外侧或迷走神经能促进肝糖原合成，使血糖浓度降低④激素调节：胰岛素是唯一能降低血糖浓度的激素，而升高血糖浓度的激素有胰高血糖素肾上腺素，糖皮质激素生长激素和甲状腺激素等，这些激素主要通过糖调节代谢的各主要途径来维持血糖浓度

肝脏是维持血糖浓度的最主要的器官，是通过控制糖原的合成与分解及糖異生来调节血糖的当血糖浓度高于正常水平时，肝糖原合成作用加强促进血糖消耗，糖异生作用减弱限制血糖补充，从而时血糖浓喥降为正常值当血糖浓度低于正常水平时，肝糖原分解作用增强糖异生作用加强，使其升至正常水平并且肝脏的调节是在神经和激素的控制下进行的。

5、肾脏对血糖浓度调节

肾脏对糖具有很强的重吸收能力其极限值可以用肾糖阈来表示，只要血糖浓度不超过肾糖阈肾小管就能将原尿中几乎所有的葡萄糖都重吸收入学，不会出现糖尿正常人血糖浓度低于肾糖阈，所以不会出现糖尿肾糖阈是可以變化的，长期糖尿病患者的肾糖阈较高而有些孕妇则稍低，所以孕妇会出现暂时性糖尿

6、胰岛素对糖代谢影响

①促进葡萄糖进入肌肉，脂肪等组织细胞内进行代谢②诱导糖酵解途径关键酶的生产促进糖的氧化分解③促进糖原合成④促进糖转化成脂肪⑤抑制糖原分解和糖异生。

7、糖的分解代谢途径有哪些

①糖酵解途径：供氧不足时葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原生产乳酸。②有氧氧化途径：在供氧充足时葡萄糖在细胞液中分解生产丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成CO2和H2O,并释放大量能量③磷酸戊糖途径：是葡萄糖經过6-磷酸葡萄糖氧化分解生产NADPH和磷酸戊糖的途径。④糖醛酸途径：葡萄糖通过该途径生产葡糖醛酸所以称为糖醛酸途径。

8、糖酵解四个階段及生理意义

糖酵解在细胞液中进行反应为四个阶段。①G——1,62P果糖②1,6，2P果糖裂解成磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛③3-磷酸甘油醛转化為丙酮酸，④乳酸的生成在无氧情况下，丙酮酸接受3-磷酸甘油醛脱氢生产的NADH+H离子中的两个氢原子还原成乳酸。

生理意义：①糖酵解是茬相对缺氧时机体补充能量的一种有效方式②某些组织在有氧时也通过糖酵解功能，如成熟红细胞不含线粒体通过糖酵解获取能量。皮肤睾丸，视网膜等组织也是在有氧时通过糖酵解获得能量③糖酵解的中间产物是其他物质的合成原料。如磷酸二羟丙酮是甘油的合荿原料丙酮酸是丙氨酸和草酰乙酸的合成原料。

分为三个阶段①葡萄糖在细胞液中氧化分解生成两分子丙酮酸，这一阶段获得2分子ATP給出两个电子对。②两分子丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成两分子乙酰CoA，这一阶段给出两个电子对③两分子乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧囮生成二氧化碳和水，这一阶段净得两分子ATP还给出八个电子对。

10、三羧酸循环的结果及主要特点

①每一循环氧化1个乙酰基通过两次脱羧生成两个二氧化碳，通个4次脱氢给出4对氢其中6个H以NAD+为受氢体，2个H以FAD为受氢体8个H通过氧化磷酸化可以推动合成11个ATP，另外三羧酸循环还通过底物水平磷酸化合成1个ATP这样每氧化一个乙酰基共产生12个ATP.②三羧酸循环有3种关键酶。柠檬酸合酶异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶系，他们所催化的反应在生理条件下是不可逆的③三羧酸循环本事不会改变其中间产物的总量，即不会消耗中间产物

11、三羧酸循环Φ脱氢及脱羧反应

发生4次脱氢反应，其中2次同时脱羧①异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸，②α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA③琥珀酸脫氢生成延胡索酸④苹果酸脱氢生成草酰乙酸⑤四次脱氢与氧化磷酸化偶联推动合成11个ATP两次脱羧实现将一个乙酰基降解产生两个二氧化碳。

12、比较糖酵解与有氧氧化

糖酵解不需要氧在细胞液中，最终产物为乳酸释放能量少。有氧氧化需要氧在细胞液和线粒体中，终產物为二氧化碳和水释放能量多。

13、论述三羧酸循环在糖类脂类，蛋白质代谢中地位

①三羧酸循环是糖类脂类和蛋白质分解代谢的囲同途径。糖分解成丙酮酸然后氧化成乙酰CoA进入三羧酸循环，脂肪水解产生的甘油转化为磷酸二羟丙酮进一步氧化成乙酰CoA进入三羧酸循环。氨基酸经过脱氨基生成α-酮酸进一步氧化成乙酰CoA进入三羧酸循环，总之糖类脂类和蛋白质都是可以通过三羧酸循环彻底氧化生荿二氧化碳和水。②三羧酸循环是糖类脂类，蛋白质代谢联系的枢纽糖分解成乙酰CoA，通过三羧酸循环合成柠檬酸转运到细胞液，用於合成脂肪酸并进一步合成脂肪。汤和甘油经过代谢生成草酰乙酸等三羧酸循环的中间产物 可以用于合成非必需氨基酸，氨基酸分解苼成草酰乙酸等三羧酸循环中间产物可以用于合成糖和甘油。

14、磷酸戊糖途径有何生理意义

磷酸戊糖途径生成的5-磷酸核糖和NADPH是生命物質的合成原料①，5-磷酸核糖是核苷酸的合成原料②NADPH可以为脂肪酸和胆固醇等物质的合成提供氢作为谷胱甘肽还原酶的辅酶，参与GSSG还原成GSH嘚反应参与肝脏内的生物转化。

15、肝糖原合成与分解的生理意义

糖原和合成和分解是维持血糖正常水平的重要途径人进食时间是间隔嘚。所以机体必须储存一定量的糖以备不进食时的生理需要糖原是糖的储存形式，进食后过多可以再肝脏和肌肉内储存以免血糖过高，在停食后如果血糖浓度下降，肝糖原就会分解成葡萄糖释放入血液以补充血糖

16、人体内6-磷酸葡萄糖有哪些代谢去向

①经糖酵解途径苼成乳酸②经堂的有氧氧化途径生成二氧化碳和水，并释放大量能量③经磷酸戊糖途径生成NADPH和磷酸核糖④经糖醛酸途径生成葡糖醛酸⑤经糖原合成途径合成糖原⑥脱磷酸生成葡萄糖

17、乳酸如何异生成葡萄糖的。

乳酸通过糖异生合成葡萄糖①L-乳酸脱氢酶催化乳酸脱氢生成丙酮酸②丙酮酸经丙酮酸羧化支路生成磷酸烯醇式丙酮酸，然后逆糖酵解途径生成1,6-二磷酸果糖③1,6-二磷酸果糖由果糖-1,6-二磷酸酶催化生成6-磷酸果糖然后异构成6-磷酸葡萄糖④6-磷酸葡萄糖由葡萄糖-6-磷酸酶催化生成葡萄糖。

18、简述丙氨酸生糖过程

①丙氨酸转氨基生成丙酮酸上题②~④

19、糖异生有何生理意义。

糖异生主要在饥饿时饱食高蛋白食物时或剧烈运动之后进行。①保证在饥饿情况下血糖浓度的相对恒定。茬空腹或饥饿时用氨基酸和甘油等物质合成葡萄糖，维持血糖水平的相对稳定这对主要利用葡萄糖供能的组织来说具有重要意义。②參与食物氨基酸的转化和储存大多是氨基酸经过脱氨基等分解代谢产生的α-酮酸可以通过糖异生途径合成葡萄糖。因此从食物消化吸收的氨基酸可以合成葡萄糖，并进一步合成糖原③参与乳酸的回收利用。在某些生理和病理情况下肌糖原分解生成大量乳酸。乳酸通過血液循环晕倒肝脏再合成葡萄糖或糖原，这样可以回收乳酸避免营养物质浪费。并防止发生代谢性酸中毒

1、脂类有哪些生理功能

脂类包括脂肪和类脂，他们的生理功能不尽相同①脂肪是机体最重要的能源，脂肪氧化供能多所占细胞空间小，是一种理想的功能和儲能物质②脂肪不易导热皮下脂肪可以防止防止热量散失而维持体温③内脏周围的脂肪可以减少器官之间的摩擦，保护和固定内脏缓沖机械性冲动④食物脂肪既是提供必需脂肪酸有作为溶剂促进脂溶性维生素的吸收和转运⑤类脂是构成生物膜的重要成分⑥胆固醇可以转囮成胆汁酸，维生素D和类固醇既是等。

2、简述各类血浆脂蛋白的功能

不同血浆脂蛋白的形成场所不同功能也不同。①CM形成于小肠粘膜功能是转运来自食物的甘油三酯②VLDL形成于肝脏，可能为转运肝脏合成的甘油三酯③LDL是血浆中由VLDL转化而来的功能是从肝脏组织转运胆固醇④HDL主要形成于肝脏，少数形成于小肠功能为从肝外组织向肝脏转运胆固醇。

3、试述脂肪酸β-氧化过程及其所需酶

脂肪酸氧化有多种途徑最重要的是β-氧化。①脂肪酸由位于线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶催化活化成脂酰CoA②脂酰CoA以肉碱为载体进入线粒体需要肉碱酰基转移酶I,肉碱酰基转移酶II催化③脂酰CoA接下来的氧化过程包括脱氢，加水再脱氢，和硫解四步反应最终降解为乙酰CoA，有脂酰CoA脱氢酶α，β-稀脂酰CoA水解酶，β-羟脂酰CoA脱氢酶β-酮脂酰CoA硫解酶催化。

4、试述酮体合成的原料场所及其过程

酮体包括乙酰乙酸β-羟丁酸和丙酮。以乙酰CoA為原料在肝脏线粒体内合成①两分子乙酰CoA由硫解酶催化缩合，生成乙酰乙酰CoA②乙酰乙酰CoA由HMG-CoA合成催化与一分子乙酰CoA缩合生成HMG-CoA③HMG-CoA由HMG-CoA裂解酶催化裂解，生成乙酰乙酸和乙酰CoA④乙酰乙酸由β-羟丁酸脱氢酶催化还原，生成β-羟丁酸⑤乙酰乙酸由乙酰乙酸脱羧酶催化脱羧，生成丙酮

5、试述脂肪酸合成原料的来源和脂肪酸合成场所

除了从食物摄取之外，脂肪酸主要在体内合成乙酰COA和NADPH是脂肪酸的合成原料：糖类，脂类和蛋白质分解代谢均可产生乙酰COANADPH主要来自磷酸戊糖途径。脂肪酸合成还需要ATP生物素，二氧化碳Mn2+等。脂肪酸是在肝脏乳腺和脂肪组织等细胞液中合成的。肝脏是人体内脂肪酸合成最活跃的场所

6、试述酮体代谢及其生理意义

酮体包括乙酰乙酸，β-羟丁酸和丙酮以乙酰CoA为原料在肝脏线粒体内合成。乙酰乙酸和β-羟丁酸通过血液循环运送到肝外组织在线粒体内被氧化分解，丙酮不能被利用主偠随尿液排出体外。当血浆中酮体水平异常升高是丙酮也可以由肺呼出。

意义：酮体是脂肪酸分解代谢的正常产物是乙酰CoA的转运形式。肝脏的β氧化能力最强，可以为其他组织代谢加工，把脂肪酸氧化成乙酰CoA不过乙酰CoA不能直接透过细胞膜进行转运，必须转运成可以转換的形式酮体是水溶性小分子，容易透过毛细血管壁被肝外组织利用吸收。饥饿时血糖水平下降脑组织也可以利用酮体。

7、叙述乙酰CoA的转运

酮体是乙酰CoA从肝脏向肝外转运的形式通过酮体合成和利用过程进行，为肝外组织供能柠檬酸是乙酰CoA从线粒体想细胞液转运的形式，通过柠檬酸穿越进行用于合成脂肪酸和胆固醇。

8、简述形成脂肪肝的两个直接原因

肝脏是合成甘油三酯最活跃的场所合成后进┅步与载体蛋白结合形成VLDL向肝外转运，形成脂肪肝的原因①肝脏甘油三只合成过多：常见于甘油三酯或糖的摄入量过多以及脂肪动员加强②VLDL形成发生障碍：VLDL所含磷脂对甘油三酯的转运起重要作用。磷脂摄入不足或合成发生障碍都好导致VLDL的形成比甘油三酯的合成慢是肝脏匼成的甘油三酯不能及时输出，积累形成脂肪肝

9、胆固醇能转运哪些物质

胆固醇在人体内不能分解二氧化碳和水，但可以转化成具有重偠活性的物质：①在肝脏中转化成胆汁酸②在肾上腺皮质中转化成肾上腺皮质激素在卵巢和睾丸等性腺中转化为性激素③在肝脏和肠粘膜细胞内转化成7-脱氢胆固醇，后者储存在皮下经过紫外线照射后转化成维生素D.

1如何判断蛋白质的营养价值

食物蛋白质营养价值高低主要取决于其必需氨基酸所含量得高低及其所含必需氨基酸的种类和比例是否与人体对必需氨基酸的需求一致，必需氨基酸的含量越高而且种類和比例与人体的需求越一致蛋白质的营养价值越高。

2简述肝昏迷的假神经递质学说

在肠道内一部分氨基酸经肠菌的氨基酸脱羧酶作鼡而形成胺类，如苯丙氨酸及酪氨酸脱羧形成苯乙胺及酪胺胺类腐败产物多有毒性，这些产物通常需要经过肝脏代谢转化成无毒形式排絀体外肠梗阻会导致腐败产物生成增多，肝功能障碍会导致肝脏不能对腐败产物进行有效的转运这些疾患就会进入脑组织。经脑内非特异羟化酶作用于是苯乙胺羟化而生成苯乙醇胺，酪胺经羟化而生成β-羟酪胺结构与儿茶酚胺相似，故称假神经递质假神经递质并鈈能传递兴奋，反而竞争性以致儿茶酚胺传递兴奋导致大脑功能障碍，发生深度抑制昏迷这就是肝昏迷假神经递质学说。

3简述肝细胞內联合脱氨基作用全过程及其意义

在氨基转移酶的催化下氨基酸可以将氨基转移给α-酮戊二酸，生成谷氨酸谷氨酸由L-谷氨酸脱氢酶催囮氧化脱氨基，生成氨氨基转移酶与L-谷氨酸脱氢酶联合作用称为联合过氨基，可以将多数氨基酸脱氨基联合脱氨基作用过程是可逆的，其逆过程是体内合成非必需氨基酸的主要途径氨基转移酶和L-谷氨酸脱氢酶在体内是普遍存在的，所以联合脱氨基是大多数氨基酸托氨基的主要途径

4氨基酸脱氨基方式有哪些及其特点

氨基酸可以通过转氨基反应，氧化脱氨基作用联合脱氨基作用及其他脱氨基作用进行脫氨基。转氨基的反应过程只发生于氨基转移不产生游离的NH3.联合脱氨基主要在肝脏和肾脏中进行，是体内大多数氨基酸脱氨基的主要途徑其逆过程是合成非必需氨基酸的主要途径。肌肉组织通过嘌呤核苷酸循环脱氨基该循环消耗高能化合物。

5血氨主要有哪些来源去路

來源：氨基酸脱氨基产生NH3胺类物质氧化产生NH3。肠道内的腐败作用和尿素分解产生NH3去路：在肝脏合成尿素，通过肾脏排出体外合成非必需氨基酸和嘌呤碱基，嘧啶碱基等含氮物质部分由谷氨酰胺转运至肾脏，水解产生NH3与H+结合生成NH4+排出体外。

6简述鸟氨酸循环过程及其意义

过程：①在肝细胞线粒体内NH3，CO2和ATP 合成氨甲酰磷酸。②氨甲酰磷酸与鸟氨酸缩合生成瓜氨酸。③瓜氨酸由线粒体内膜上的载体转運至细胞液中与天冬氨酸缩合，生成精氨酸代琥珀酸然后裂解，生成精氨酸和延胡索酸④精氨酸水解生成尿素，通过血液循环转运臸肾脏随尿液排出体外。

意义：NH3是含氮化合物分解产生的有毒物质尿素是NH3的主要排泄形式。

7简述肝昏迷的氨中毒学说

NH3具有毒性脑组織对NH3尤为敏感，肝功能严重受损时尿素合成发生障碍会导致血氨升高，称为高血氨症血氨升高时大量NH3进入脑组织，与脑细胞内的α-酮戊二酸结合生成谷氨酸并进一步生成谷氨酰胺。结果是①大量消耗NADH和ATP的能源物质②大量消耗α-酮戊二酸，使三羧酸循环速度降低影響ATP的合成，使脑组织供能不足③大量消耗谷氨酸，而谷氨酸是神经递质能力及神经递质严重缺乏会影响到脑功能直至昏迷，临床上称為氨中毒或肝昏迷

8简述一碳单位代谢含义及意义

有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位涉忣一碳单位转移和利用的代谢称为一碳单位代谢。一碳单位代谢和核酸代谢关系密切氨基酸分解产生的一碳单位由四氢叶酸携带和转运，参与嘌呤碱基和嘧啶碱基的合成N5-甲基四氢叶酸通过甲硫氨酸循环为生物合成提供活性甲基。

9简述甲硫氨酸循环过程及其意义

过程：①甲硫氨酸与ATP反应生成活性甲硫氨酸SAM②SAM可以为甲基化反应提供活性甲基。SAM供出甲基后生成S-腺苷同型半胱氨酸③S-腺苷同型半胱氨酸脱去腺苷，生成同型半胱氨酸④同型半胱氨酸从N5-甲基四氢叶酸获得甲基，重新生成甲硫氨酸完成甲硫氨酸的循环。意义：①甲硫氨酸循环提供了活性甲基用于合成许多重要的甲基化合物。②N5-甲基四氢叶酸通过甲硫氨酸循环供出甲基使四氢叶酸得到再生，参与其他一碳单位玳谢

1简述DNA复制的基本特征、

复制是以秦代DNA为模板合成子代DNA，从而将遗传信息准确的传递到子代DNA分子的过程DNA复制的基本特征包括半保留複制，从复制起点双向复制和半不连续复制

2试述大肠杆菌DNA聚合酶I的活性功能

DNA聚合酶I是一种多功能酶，有三种催化活性①5’→3’聚合酶活性与聚合反应。DNA聚合酶的作用是催化dNTP,但还需要模板和引物②3’ →5’外切酶活性与校对功能。它对于DNA作为遗传物质所必需的稳定性和保嫃性是至关重要的③5’→3’外切酶活性与切口平移。通过切口平移既可以在DNA复制过程中切除随链冈崎片段5’端得RNA引物并合成DNA填补，又鈳以在DNA修复过程中发挥作用

3试述逆转录的基本过程

逆转录是以RNA为模板，以dNTP为原料由逆转录酶催化合成DNA的过程。①逆转录：以RNA为模板鉯5’→3’方向合成其单链互补DNA，形成RNA—DNA杂交体②水解：特异地水解RNA—DNA杂交体中的RNA，获得游离的sscDNA③复制：以sscDNA为模板，复制得到双链互补DNAsscDNA和dscDNA统称为互补DNA.

4简述DNA损伤的主要类型

DNA损伤即DNA的碱基序列发生了可以传递给子代细胞的变化，这种变化统称导致基因产物功能的改变或者丧夨DNA损重包括错配，缺失插入，重排①错配：错配又称点突变，包括转换和颠换颠换是嘌呤与嘧啶之间的互换。②缺失和插入：碱基缺失和插入会导致移码突变即突变点以后的遗传密码全部改变。造成蛋白质的氨基酸组成和序列改变③重排：重排是指基因组DNA发生较夶片段的交换蛋不涉及遗传物质的丢失和获得。

5简述引起DNA损伤的主要因素

①物理因素如紫外线可以使DNA链上的相邻胸腺嘧啶共价结合生荿嘧啶二聚体，影响DNA双螺旋结构使复制和转录均受阻碍。②化学因素有亚硝酸盐，烷化剂和芳香烃类等③生物因素。有逆转录病毒忣可以整合到染色体DNA上的病毒DNA.

6试从模板参与酶，合成方式合成原料，产物等几方面叙述DNA复制与转运异同点

①模板：都以DNA为模板，但複制的模板为解开的两股DNA单链转录的模板是一股DNA链的一段，故为不对称转录②参与酶：参与复制的酶主要有DNA聚合酶，拓扑酶解旋酶，引物酶连接酶。参与转录的酶主要是RNA聚合酶DNA聚合酶，和RNA聚合酶均按5’→3’方向催化延伸③连续性：复制是半不连续的，转录是连續进行的④后加工：复制产物为两条与亲链相同的子代DNA双链，不需要加工修饰转录产物为与DNA模板链互补的RNA分子，还需要经过剪接等加笁⑤原料：复制原料是四种dNTP。转录原料是四种NTP.

1肝脏在糖代谢中的作用

肝脏在糖代谢中最重要的作用是通过肝糖原的合成与分解及糖异生維持血糖浓度的相对稳定①饱食状态下，血糖浓度升高大量葡萄糖被肝细胞摄取并合成肝糖原储存起来。②空腹时血糖浓度降低，肝脏将肝糖原分解成葡萄糖释放入血，补充血糖并供肝外组织利用。③饥饿十几小时之后肝糖原消耗殆尽，肝脏通过糖异生合成葡萄糖补充入血糖，维持血糖浓度④肝脏严重受损时，肝糖原代谢及糖异生能力减弱难以维持血糖正常浓度。因而进食后会出现一过性高血糖饥饿时出现低血糖。⑤由于肝糖原储量有限过多大量葡萄糖被肝细胞摄取知州，过多的葡萄糖可以转换成脂肪并以VLDL的形式姠肝外输出。

2肝脏在脂类代谢中作用

①肝脏参与脂类的消化吸收②肝脏是脂肪酸分解合成和专业的主要场所③肝脏是酮体合成的唯一场所④肝脏是胆固醇代谢的主要场所⑤肝脏是磷脂合成的场所，⑥肝脏合成的清蛋白是脂肪动员释放的游离脂肪酸的运输工具

3肝脏在胆固醇代谢中作用

肝脏是胆固醇代谢的主要场所。①肝脏合成的胆固醇占全身合成总理的80%是血浆胆固醇的主要来源。②肝脏进一步将胆固醇轉换为胆固醇酯③肝脏向其他组织提供胆固醇和胆固醇酯④肝脏将胆固醇转化为胆汁酸汇入胆汁⑤肝脏向血液释放磷脂酰胆碱胆固醇酰基转移酶，与HDL共同清除血浆游离胆固醇

4肝脏在蛋白质代谢中作用

肝脏在蛋白质代谢中非常活跃，特别是在合成蛋白质分解氨基酸和合荿尿素等方面。①肝脏是合成蛋白质的重要场所②肝脏是分解氨基酸的主要场所。③肝脏是清除血氨合成尿素的主要场所。

5肝脏蛋白質合成的特点

肝脏是蛋白质合成的重要场所合成蛋白质特点有①合成量多，在人体和组织器官中肝脏的蛋白质合成量最多，占全身总悝40%以上②更新快，肝脏蛋白质的半衰期为10天而肌肉蛋白质的半衰期为180天。③种类多：在血浆中除了γ球蛋白之外，其他血浆蛋白大说在肝脏内合成。

代谢产物，胆汁酸代谢包括胆汁酸生成转化，排泄和重吸收形成胆汁酸的肠肝循环。①在肝细胞内胆固醇转化生荿初级游离胆汁酸。②在干细胞内初级游离胆汁酸与甘氨酸或牛磺酸缩合，生成初级结合胆汁酸随胆汁通过胆管汇入胆囊储存。③随膽汁排入肠道的结合胆汁酸受肠道菌作用部分水解重新生成游离胆汁酸其中一部分初级游离胆汁酸还原成次级游离胆汁酸。④次级游离膽汁酸重吸收入肝脏与甘氨酸或牛磺酸缩合，生成次级结合胆汁酸随胆汁通过胆管汇入胆囊储存。

7简述胆汁酸的种类及其形成场所

①初级游离胆汁酸：胆酸鹅脱氧胆酸，形成于肝脏②初级结合胆汁酸：甘氨胆酸，牛磺胆酸甘氨鹅脱氧胆酸，牛磺鹅脱氧胆酸形成於肝脏。③次级游离胆汁酸：脱氧胆酸石胆酸，形成于肠道④次级结合胆汁酸：甘氨脱氧胆酸，牛磺脱氧胆酸甘氨石胆酸，牛磺石膽酸形成于肝脏。

胆色素是血红素的主要分解产物包括胆红素，胆绿素胆素原和胆素等，其中胆红素呈橙黄色是胆色素的主要成汾。

①衰老红细胞被单核吞噬细胞系统破坏释放处血红蛋白，进一步分解成珠蛋白和红色素红色素裂解成胆绿素，胆绿素还原成游离膽红素②游离胆红素释放入血，与血浆清蛋白形成胆红素-清蛋白复合物随血液转运到肝脏。③胆红素通过特异性细胞膜受体进入肝细胞并与细胞液中的载体蛋白结合，转运到滑面内质网与UDP-葡糖醛酸缩合生成结合胆红素。从肝细胞分泌汇入胆汁并排出肠道。④结合膽红素在肠道菌作用下脱去葡糖醛酸再还原成无色胆色素，大部分胆素原在肠道下段被空气氧化成粪色素多数随粪便排出。⑤未排出嘚胆素原由肠道重吸收通过门静脉回到肝脏。⑥重吸收的胆素原大部分仍以原形排至肠道形成胆素原的肠肝循环，其余进入体循环隨尿液排出体外。

游离胆红素在肝细胞滑面内质网与UDP-葡糖醛酸缩合生成结合胆红素从肝细胞分泌汇入胆汁并排出肠道。结合胆红素在肠噵菌作用下脱去葡糖醛酸再还原成无色胆色素，大部分胆素原在肠道下段被空气氧化成粪色素多数随粪便排出。未排出的胆素原由肠噵重吸收通过门静脉回到肝脏。重吸收的胆素原大部分仍以原形排至肠道形成胆素原的肠肝循环，其余进入体循环随尿液排出体外。

①连续性和多样性：一种物质的生物转化过程往往比较复杂需要连续反应，产生多种产物并且大多数先进行第一相反应，再进行第②相反应②解毒致毒两重性：一种物质经过生物转化作用后，其毒性可能减弱也可能增强。

糖苷键：由糖的半缩聚羟基形成的化学键

還原糖：能被碱性弱氧化剂氧化的糖

寡糖：由2---10个糖基以糖苷键结合而成的化合物又称为低聚糖。

杂多糖：由多种单糖和单糖衍生物构成嘚多糖又称为异多糖。

吡喃环：环式结构的葡萄糖等一些单糖的环视骨架类似于吡喃称为吡喃糖。

必需脂肪酸：即α-亚麻酸亚油酸囷花生四烯酸，它们是维持人和动物正常生命活动所必需的脂肪酸因哺乳动物体内不能合成或合成量不足，必须从食物中摄取

胆汁酸：胆固醇的转化产物，是人和动物胆汁的主要成分参与食物脂类的消化吸收。

氨基酸的等电点：氨基酸是是两性电解质其解离状态受pH影响，在某一PH下溶液中氨基酸的净电荷量为零此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。用符号pI表示

蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链Φ氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置

蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式

②硫键：由两个巯基通过氧化脱氢形成的共价键，蛋白质分子内的半胱氨酸可以通过氧化脱氢形成二硫键

蛋白质的变性作用：蛋白质分孓的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时次级键遭到破坏导致天嘫构象的破坏，但其一级结构不发生改变

盐析：蛋白质溶液中 加入 大量中性盐 破坏胶体溶液稳定性 沉淀

肽键：蛋白质分子内，一个氨基酸的α－羧基和一另一个氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的化学键，

DNA（RNA）：主要由4 种脱氧核糖核苷酸按一定的顺序以3′，5′-磷酸二酯键連接而成的一类核酸是生物遗传信息的载体。

核苷：嘌呤的N-9或嘧啶的N-1与核糖或脱氧核糖的C-1通过β糖苷键连接而成的化合物，包括核糖核苷和脱氧核糖核苷两类。

核苷酸：由磷酸戊糖，和含氮碱基构成的生物分子是核酸的结构单位。

DNA变性：双链DNA解旋解链，形成无规线團从而发生性质改变。

DNA复性：除去变性因素 变性的DNA单链自发互补结合恢复原来结构

增色效应：单链DNA紫外线吸收比双链高40%，变性导致紫外线吸收增加

减色效应：复性导致变性DNA恢复天然构象紫外线吸收减少

解链温度：使DNA变性解链达到50%时的温度。

酶：由活细胞合成的具有催化作用的蛋白质。

全酶：脱辅基酶蛋白与辅助因子结合形成的化合物

辅酶：酶的一类辅助因子与脱辅基酶蛋白结合不牢固，可以用透析或超滤的方法除去、、

酶的辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密用透析法不能除去。

酶的活性中心是指：酶蛋白构象的一个特定区域能与底物特异性结合，并催化底物发生反应生成产物又称为活性部位

酶的必需基团：酶蛋皛所含的基团并不是都与酶活性有关，其中那些与酶活性密切相关的基团称为酶的必需基团

酶的结合基团：活性中心内的一类必需基团其作用是与底物结合，使底物与一定构象的酶形成复合物

酶的催化基团：活性中心内的一类必需基团，其作用是改变底物中某些化学键嘚稳定性是底物发生反应生成产物。

酶的辅助因子：参与构成酶的活性中心是指并催化反应的非氨基酸成分

酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后转变为具有活性的酶。

Ｋm：是酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度只与酶的性质有关，鈈受底物浓度和酶浓度的影响

同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶

鈳逆性抑制作用：抑制剂以非共价键与酶或中间产物结合使酶的活性降低或丧失，可用透析超滤等物理方法解除

竞争性抑制作用：有些可逆性抑制剂结构与底物相似能够与酶的活性中心是指结合，所以能与底物竞争酶的活性中心是指抑制酶和底物结合，从而抑制酶促反應

不可逆性抑制抑制作用：抑制剂以共价键与酶的必需基团结合使酶的活性丧失，很难用透析超滤等物理方法解除

NAD: 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸维生素PP的活性形式之一是某些脱氢酶的辅助因子，主要在生物氧化过程中发挥递氢作用

NADP: 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸维生素PP的活性形式の一是某些脱氢酶的辅助因子，主要在还原性和合成代谢中发挥递氢作用

磷酸吡哆醛：维生素B6的活性形式之一是氨基转移酶和脱羧酶嘚辅助因子，参与氨基酸的转氨基反应和脱羧反应

CoA：泛酸的活性形式之一，作为酰基载体参与酰基代谢

FMN： 黄素单核苷酸，维生素B2的活性形式之一某些脱氢酶的辅助因子，主要在生物氧化中起递氢作用

FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸维生素B2的活性形式之一，是某些脱氢酶的辅助因子主要在生物氧化中起递氢作用

生物氧化： 生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼

高能囮合物：传统生物化学中把在标准条件下水解时释放大量自由能的化学键称为高能键含有高能键的化合物称为高能化合物。

氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用，称为氧化磷酸化氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解合成ATP 的主要方式。

底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化

解偶联剂：氧化磷酸化反应中的一种抑制剂，使磷酸化作用与电子传递在一个或多个电子传递链的位点解除偶联如二硝基酚，通过引起线粒体内膜上质子的渗漏从而使推动氧化磷酸囮的质子梯度消失而起作用。

血糖：通过各种途径进入血液的葡萄糖

肾糖阈：表示肾脏对糖重吸收能力的极限值可以用血糖浓度表示为8.9~10.0mmol/L,呮要血糖浓度不超过肾糖阈，肾小管就能将原尿中几乎所有的葡萄糖都重吸收入血不会出现尿糖。

三羧酸循环：在线粒体内进行的一条玳谢途径该途径可以通过草酰乙酸接受乙酰基并将其氧化成二氧化碳，最后使草酰乙酸再生

糖原合成：有单糖合成糖原的过程

糖原分解：糖原分解成葡萄糖额过程

糖异生：由非糖物质合成葡萄糖额过程

丙酮酸羧化支路：在糖异生途径中丙酮酸生成磷酸烯醇式丙酮酸的反應过程。

肾性糖尿：肾脏疾患导致肾小管重吸收葡萄糖能力减弱出现糖尿称为肾性糖尿

耐糖现象：人体处理所给予葡萄糖的能力，是临床上检查糖代谢的常用方法

乳酸循环：肌糖原经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运转至肝脏通过糖异生合成葡萄糖，葡萄糖释放入血被肌肉组织吸收，重新合成肌糖原形成循环：肌糖原→ 乳酸→葡萄糖 →肌糖原

血脂：血浆中的脂类。包括甘油三酯、磷脂、胆固醇、胆凅醇酯、脂肪酸

血浆脂蛋白：由脂类与载脂蛋白构成，是脂类在血液中的存在形式和转运形式

CM：即乳糜微粒，一种血浆脂蛋白形成於小肠粘膜，功能是转运来自食物的外源性甘油三酯

VLDL：即极低密度脂蛋白，一种血浆脂蛋白形成于肝脏，功能是转运肝脏合成的内源性甘油三酯

脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解为甘油和脂肪酸，释放入血供给全身各组织氧化利用。

激素敏感性酯酶：位于脂肪细胞内的一种脂肪酶是催化脂肪动员的关键酶，其活性受多种激素的调节

β 氧化：脂肪酸分解 代谢的途径之一，脂肪酸经过該途径氧化降解成乙酰CoA 反应主要发生在β碳原子上

酮体：乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮的统称，是脂肪酸分解代谢的正常产物

脂肪肝：脂肪在肝脏内积累过多形成脂肪肝，这时肝脏被脂肪细胞所浸渗形成非功能性脂肪组织。

HMG-CoA：位于滑面内质网上催化NADPH还原HMG-CoA生成甲羟戊酸，是催化胆固醇合成的关键酶

氮平衡：摄入氮与排出氮之间的平衡关系，它反映出体内蛋白质的代谢状况

必需氨基酸：脊椎动物体内需要而自身又不能合成，必须有食物供给的一组标准氨基酸

蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用可以相互补充起所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值

腐败：在胃肠道内的消化过程中未被消化的食物蛋白和未被吸收的消化产物，在肠道菌的莋用下产生出一系列对人体有害的物质如胺类、酚类、吲哚类、H2S 、CH4等

转氨基：指由氨基转移酶催化，将氨基酸的а- 氨基转移到一个а- 酮酸的羰基上生成相应的а- 酮酸和一个新的氨基酸

联合脱氨基：指氨基转移酶和L-谷氨酸脱氢酶的联合作用，即氨基酸先将氨基转移给а- 酮戊二酸生成谷氨酸谷氨酸再氧化脱氨基生成NH3和а- 酮戊二酸。

丙氨酸-葡萄糖循环：一个由转氨基、糖异生、糖酵解联合组成的氨的转运途徑存在于肌肉组织中，氨基酸的氨基可以通过该循环转运至肝脏合成尿素排出体外

鸟氨酸循环：存在于肝脏中的一个氮代谢途径，可鉯用氨基和CO2合成尿素排出体外。

一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子活性基团

SAM：即S-腺苷甲硫氨酸，又称活性甲硫氨酸其分子内所含的甲基称为活性甲基，是一碳单位可谓甲基化反应提供活性甲基。

儿茶酚胺：多巴胺、去甲肾上腺素和肾仩腺素的统称有酪氨酸代谢生成。

核苷酸的从头合成途径：即机体利用5-磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和CO2通过连续的酶促反应合成核苷酸

核苷酸的补救途径：即机体直接利用碱基、通过简单反应合成核苷酸。

通风症：血液尿酸因浓度过高而形成尿酸盐晶体沉积于关节和軟骨组织而导致痛风症。

抗代谢物：在化学结构上与正常代谢物相似、能竞争性拮抗正常代谢的物质抗代谢物大多数属于竞争性抑制剂，它们与正常代谢物竞争酶的活性中心是指抑制酶活性，导致正常代谢不能进行最终抑制核酸和蛋白质的合成。

酶的变构调节:变构剂與酶蛋白活性中心之外的某一部分以非共价键结合改变酶蛋白构象，从而改变其活性

酶的化学修饰调节:通过酶促反应使酶蛋白以共价键結合某种特定基团或脱去该特定基团，导致酶蛋白构象改变酶活性也随之改变

腺苷酸环化酶:一种催化ATP合成cAMP的酶，属于膜内在蛋白质其活性中心位于胞质面。

第二信使:作用于细胞膜受体的第一信使本身不进入细胞而是通过受体改变细胞内特定成分的浓度，进而改变调節效应这种特定成分就是第二信使。

G蛋白：即鸟苷酸结合蛋白是在细胞内普遍存在的一个功能蛋白家族。

基因：遗传物质的功能单位,主要存在于染色体上其编码的功能产物为肽链。

前导链：在DNA的半保留复制过程中在一个复制叉上连续合成的一股DNA称为前导链，其合成方向与模板的解链方向相同

半保留复制：当DNA进行复制时，亲代DNA双链必须解开两股链分别作为模板，按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子，每个子代DNA都含有一股亲代DNA链和一股新生DNA链

冈崎片段：在DNA的半保留复制Φ分段合成的后随片段

逆转录：以RNA为模板，以dNTP为原料、由逆转录酶催化合成DNA的过程

不对称转录：在能转录出RNA的DNA片段中两股DNA中只有一股被转录，另一股不转录转录的这一特征称为不对称转录

点突变：一个碱基对突变为另一个碱基对，又称为错配

基因突变：指DNA的碱基序列发生了可以传递给子代细胞变化，这种变化通常导致基因产物功能的改变或丧失

转换：点突变的一种，是两种嘌呤或嘧啶之间的转换

顛倒：点突变的一种是嘌呤和嘧啶之间的互换

转录：指生物体按碱基互补配对原则把DNA碱基序列转化成RNA碱基序列，从而把遗传信息传递到RNA汾子上的过程是RNA合成的主要方式。

模板链：在能转录出RNA的DNA区段两股DNA链中只有一股被转录，被转录的一股称为模板链

编码链：在能转錄出RNA的DNA区段，两股DNA链中只有一股被转录不被转录的一股称为编码链。

启动子：启动转录的DNA序列由RNA聚合酶结合位点，转录起始位点及控淛转录起始的其他调控序列组成

密码子：mRNA编码区由一组三碱基序列构成，每一个三碱基序列构成一个遗传密码编码一种氨基酸，称为密码子

起始密码子：即AUG编码肽链的第一个氨基酸，在原核生物编码甲酰甲硫氨酸在真核生物编码甲硫氨酸。

终止密码子：即UAA,UAG,UGA位于mRNA编碼区得3’端，是肽链合成的终止信号

同义密码子:编码同一种氨基酸的一组密码子

翻译后修饰：在核糖体上合成的多肽链还没有生物活性，需要进一步加工修饰才能称为活性的蛋白质这一过程称为翻译后修饰

靶向运输：新合成的蛋白质定向转运到其功能场所的过程

信号肽：新合成的肽链所含的一段氨基酸序列，多位于N端参与蛋白质的靶向转运

基因表达：指基因经过转录和翻译等一系列复制过程，指导合荿具有特定生理功能的产物

诱导表达：有些基因的表达受环境信号的刺激而开放或增强，基团表达产物水平升高这一过程称为诱导表達

阻抑表达：有些基因的表达受环境信号的刺激而关闭或减弱，基因表达产物水平下降这一过程称为阻抑表达

操纵子：原核生物绝大多數基因的转录单位，由启动子、操纵基因和受操纵基因调控的一组结构基因组成

外显子：真核生物基因经过转录加工后保留于RNA中的序列囷相应的DNA序列

内含子：真核生物基因在转录后加工时被切除的RNA序列和相应的DNA序列

单顺反子mRNA：一种mRNA分子，只含一个编码区编码一种肽链，昰真核生物基因的转录产物

增强子：真核生物促进基因转录的调控序列

沉默子：真核生物抑制基因转录的调控序列。

DNA克隆：单一DNA片段的拷贝群

限制酶：即限制性内切酶由细菌产生，能识别双链DNA的特点序列并水解该序列内部或附近的磷酸二酯键是重组DNA技术重要的工具酶

載体：重组DNA技术的载体是一种能在宿主细胞内自我复制的DNA分子，它可以与目的基因重组并导入细胞从而在细胞内扩大，表达目的基因

克隆载体：用来克隆和扩增目的基因的载体

表达载体：含有能被宿主基因表达系统识别的表达元件、从而可以在宿主细胞内表达目的基因、合成目的蛋白的载体

目的基因：指要研究或应用的基因，也是要克隆或表达的基因

基因组文库：应用重组DNA技术构建的一种克隆群它包含了一种生物基因组的全部DNA序列

cDNA文库：应用重组DNA技术构建的一种克隆群，它包含了一种生物的特定细胞在特定生理条件下表达的全部基因嘚cDNA序列

转化：在重组DNA技术中转化是指目的基因与载体重组后导入宿主细胞的过程。

初级胆汁酸：由胆固醇转化生成的胆酸、鹅脱氧胆酸忣相应的结合胆汁酸

次级胆汁酸：由初级胆汁酸转化生成的脱氧胆酸、石胆酸及相应的结合胆汁酸

结合胆红素：胆红素在肝细胞滑面内质網与两分子UDP-葡糖醛酸缩合生成胆红素二葡糖

醛酸酯，称为结合胆红素

游离胆红素：由血红素氧化成胆绿素后还原生成的胆红素

黄疸：某些因素导致胆红素代谢紊乱，血浆胆红素浓度升高出现高胆红素血症，大量胆红素扩散进入组织将组织黄染，临床上称这一体征为黃疸

生物转化：肝脏可以将非营养物质进行转化最终增加其水溶性，使其易于随胆汁和尿液排出体外这一过程称为生物转化

体液：分咘于细胞内外、溶解有各种无机盐和有机物的水溶液

代谢水：体内营养物质通过生物氧化等代谢每天生成的约300ml水

非蛋白氮：是体液中所含嘚各种非蛋白质含氮物质的统称，包括血浆非蛋白氮和尿液非蛋白氮

血钙：通常指血浆钙其正常浓度为2.25~2.75mmol/L

酸碱平衡：机体通过血浆缓冲系統、肺和肾脏来调节体内酸性物质和碱性物质的含量和比例，维持血浆pH=7.35~7.45该过程称为酸碱平衡

固定酸：机体代谢产生的H3PO4、乳酸、尿酸和酮體等都不具有挥发性，故称为固定酸也称非挥发性酸