我要取的酶是9000U/g,现在提供的酶的活力酶单位U是200U/mg,底物浓度9%.怎么计算加酶量

年国际生化协会酶学委员会推荐采用

年对酶活性酶单位U定义为:

目前国内外大多数临床实验室常省略国际二字

年国际生物化学协会为了使酶活性酶单位U与国际酶单位U制(

即在规定条件下,每秒(

我国法定计量酶单位U制中酶催化活性酶单位U为

,因表示血浆中酶量时过

酶活性浓度以每酶单位U体积所含的酶活性酶单位U数表

我国及世界各国的临床实验室几乎都

考虑到各级医护人员都对

性浓度结果时最好同时注明相应的

。在对酶活性浓度酶单位U计算时可根据

所测定的酶所用方法的不同,

标准曲线法或吸光系数法进行计算

求取酶活性浓度酶单位U前两种方法目前已较少使用。

鼡连续监测法进行酶活性测定时

度。例如用连续监测法测定在线性范围内每分钟吸光度的变化(

表示酶活性浓度时则可按下式进行计算:

酶催化活性或活性浓度是一个相对的概念,

与测定方法及测定条件有关

酶活性的结果可以相差数倍,

至各实验室之间的测定结果难鉯比较

麻烦。为了更直观地反映酶含量的变化很多实验室不局限传统的报告方式

表示方法作为酶活性浓度的表示法。

是指把酶测定值轉换为正常上限值的倍数简单地说,就是用测得

的酶活性结果除以参考范围的上限值

故不取正常下限值作为倍数指数。

中度及极度增加的范围

这样做的好处是显而易见的,

但是对于临界升高的病情判断将带来新问题

乏统一的校正品或标准以前,

测定方法也不能完全統一的前提下

定的好处,但对其临床意义应重新进行评价

}

1、五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液试用最简便的化学方法鉴别。

答:依次使用下列化学试剂进行鉴定

2、某一已纯化的蛋白无SDS的凝胶电泳圖如下所示两种情况下的电极槽缓冲液都为8.2 从下面两副图给出的信息,有关纯化蛋白的结构你能得出什么结论该蛋白的PI是大于还是小於8.2?

答:非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋白质时主要是根据各组分的pI的差别

图(a)的结果只呈现单一的带,根据题中给出的条件表奣该蛋白质是纯净的。

由于SDS是一种带负电荷的阴离子去垢剂并且具有长长的疏水性碳氢链。它的这种性质不仅使寡聚蛋白质的亚基拆离而且还能拆开肽链的折叠结构,并且沿伸展的肽链吸附在上面这样,吸附在肽链上的带负电荷的SDS分子使肽链带净负电荷并且吸附的SDS 量与肽链的大小成正比。结果是不同大小的肽链将含有相同或几乎相同的q/r值。由于聚丙烯酰胺凝胶基质具有筛分效应所以,分子较小嘚肽链将比较大的、但具有相同的q/r值的肽链迁移得更快若蛋白质是由单一肽链或共价交联的几条肽链构成(在不含β-巯基乙醇的情况下),那么在用SDS处理后进行SDS-PAGE其结果仍是单一的一条带。若蛋白质是由几条肽链非共价结合在一起在用SDS处理后进行SDS-PAGE,则可能出现两种情况:一种仍是一条带但其位置发生了变化(迁移得更快),表明此蛋白质是由几条相同的肽链构成另一种可能出现几条带,则可以认为該蛋白质是由大小不同的几条肽链构成图(b)的结果表明该蛋白质是由两种大小不同的肽链借非共健结合在一起的寡聚体蛋白质。从图(b)的电泳结果我们可以断定该蛋白质的等电点低于8.2

3、含有以下四种蛋白质混合物:A,分子量12000pI=10;B,分子量62000 pI=3;C,分子量28000pI=7;D,分子量9000pI=5。若不考虑其他因素当它们(1)流过DEAE-纤维素阴离子交换柱时,用线性盐洗脱时(2)流经SephadexG-75凝胶过滤柱时,这些蛋白质的洗脱顺序如何阴离子交换柱起始pH可选择什么范围。

}

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